NanoTemper Technologies ist ein Münchner Unternehmen, das biophysikalische Messtechnologien entwickelt, die Forschenden in Wissenschaft und Industrie helfen, komplexe molekulare Fragestellungen schnell, präzise und mit hoher Aussagekraft zu beantworten. Unsere Instrumente und Softwarelösungen ermöglichen die Messung von Proteinstabilität, Bindungsaffinität und molekularen Wechselwirkungen unter realitätsnahen Bedingungen – mit minimalem Probenverbrauch und ohne aufwändige Probenvorbereitung.
Biophysikalische Messtechnologie für die Arzneimittelentwicklung
Im Mittelpunkt unserer Technologien stehen hochsensitive optische und thermodynamische Messprinzipien, die es ermöglichen, molekulare Eigenschaften auf der Nanoskala präzise zu erfassen. Unsere Instrumente kommen in der gesamten Wertschöpfungskette der biopharmazeutischen Entwicklung zum Einsatz – von der frühen Wirkstoffforschung über die präklinische Entwicklung bis hin zur Prozessoptimierung und Qualitätskontrolle in der Fertigung.
Microscale Thermophoresis (MST) nutzt die gerichtete Bewegung von Molekülen entlang eines Temperaturgradienten. Diese Bewegung ist hochempfindlich gegenüber Veränderungen in Größe, Ladung und Hydrathülle – etwa bei der Bildung eines Proteinkomplexes. Dies erlaubt die Bestimmung von Bindungsaffinitäten (Kd-Werten) direkt in Lösung, ohne Immobilisierung der Bindungspartner.
Spectral Shift basiert auf der Verschiebung des Fluoreszenzemissionsspektrums eines Fluorophors. Wenn ein Ligand bindet, verändert sich die lokale chemische Umgebung des Fluorophors, was zu einer messbaren Rot- oder Blauverschiebung des Emissionspeaks führt. Spectral Shift ermöglicht damit eine lösungsbasierte Affinitätsmessung – ohne Immobilisierung, direkt im nativen Puffer.
TRIC (Temperature Related Intensity Change) ist ein komplementäres Messprinzip: Bei einem kurzen Temperaturpuls ändert sich die Fluoreszenzintensität der Probe instantan – noch bevor die Thermophorese einsetzt. Diese Änderung ist hochsensitiv gegenüber der molekularen Umgebung des Fluorophors und ermöglicht eine schnelle Bindungsdetektion, auch für Interaktionen, die keine klassische Thermophoreseantwort zeigen. Gemeinsam mit Spectral Shift liefert TRIC komplementäre Informationen und erhöht die Sicherheit in der Bindungsanalyse.
Fluoreszenzbasierte thermische Entfaltungsanalyse: Durch Erhöhung der Temperatur entfalten sich Proteine, und die daraus resultierenden Konformationsänderungen werden über die intrinsische Tryptophan-Fluoreszenz detektiert. Dies liefert direkte Einblicke in die thermische Stabilität und Qualität von Proteinen und Biopharmazeutika — ergänzt durch die Messung der kolloidalen Stabilität mittels Dynamischer Lichtstreuung (DLS).
NanoTemper bietet spezialisierte Plattformen für unterschiedliche Anwendungsfelder:
Standort:
Toelzer Str. 1
81379 München, Germany
Quicklinks:
www.nanotempertech.com
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